"Dacă te molipseşti de vreo boală, nu te deznădăjdui şi nu te împuţina cu duhul; ci mulţumeşte-I lui Dumnezeu, că El Se îngrijeşte ca prin această boală să-ţi facă un bine." (Avva Isaia Pustnicul)

Pe blogul nuborrelia am citit nişte lucruri complet noi pentru mine despre enzimoterapie (pentru care mulţumesc!). Am găsit şi un material foarte interesant, pe care m-am decis să îl traduc mai jos (originalul se găseşte aici). Întrucât mă simt mult mai bine şi sunt dispusă să fac tot felul de teste pe mine, am şi început să experimentez puţin această terapie. Din păcate nu ştiu cum să interpretez rezultatele şi lucrurile şi atunci, cel puţin momentan, am decis să opresc administrarea. Detalii mai multe găsiţi la sfârşitul postării de aici.

SOCIETATEA AMERICANĂ DE ARTRITĂ
Supliment la
Arta însănătoşirii

Toate drepturile rezervate Fundaţiei Roger Wyburn-Mason şi Jack M. Blount pentru eradicarea bolii reumatoide (Societatea Americană de Artrită)

Oamenii trebuie să ştie că denumirea medicală corectă pentru utilizarea enzimelor naturale este ”enzimoterapia sistemică”. Aceasta înseamnă că enzimele circulă prin întreg corpul nostru, producând efectele vindecătoare dorite.

Pentru o descriere exactă a enzimoterapiei sistemice este necesar să ştim câte puţin despre structura şi funcţia enzimelor, în general.
Trebuie să ştiţi că în absenţa enzimelor nu poate exista viaţă la animale, plante sau oameni. Enzimele sunt esenţiale pentru abslout toate reacţiile care au loc într-un organism viu. Astăzi ştim cu precizie cum se petrec toate acestea. În fiecare secundă noi ne schimbăm, în fiecare secundă devenim un om nou. Aceasta se întâmplă datorită unui număr de 2700 de enzime diferite care acţionează cu o viteză incredibilă pentru a ne menţine funcţiile vitale în bună rânduială.

Încă din antichitate egiptenii şi arabii ştiau că există o forţă invizibilă care determina toate organismele vii să se schimbe. Era o forţă misterioasă care transforma o substanţă într-o altă substanţă; laptele se transforma în brânză, strugurii în vin etc.

Enzimele sunt catalizatori sau, mai bine spus, ”biocatalizatori”. Ne referim la substanţe a căror prezenţă determină transformarea unei substanţe organice şi accelerează această transformare, exact aşa cum ar face un catalizator. Astăzi ştim ce sunt enzimele şi cum acţionează ele.

Catalizatorii produc un efect puternic cu minime resurse. Natura nu-şi poate irosi energia. În termeni tehnici, enzimele sunt albuminoizi, substanţe macromoleculare cu structură complexă şi care sunt active biocatalitic. Aceste albumine sunt alcătuite din 20 de aminoacizi diferiţi. Fiecare enzimă este specifică atât sub aspectul substratului (locul în care acţionează), cât şi al efectului. În 1930 se cunoşteau numai 80 de enzime. În 1993 se cunosc peste 2700 de enzime. Totuşi, nu ştim câte enzime nedescoperite mai există.

Enzimele sunt necesare pentru funcţionarea adecvată a întregului nostru metabolism. Fiecare parte componentă a corpului nostru este strâns legată de restul corpului, astfel încât, chiar şi o mică dereglare biochimică poate avea ca rezultat un dezechilibru de proporţii. Bolile sunt consecinţele unor astfel de dezechilibre.

În biochimie, când întâlnim o denumire care se termină cu sufixul ”ază”, putem fi aproape siguri că este vorba despre o enzimă. În perioada de început a descoperirii enzimelor acestea erau denumite cu ajutorul sufixului ”ină”, cum ar fi binecunoscuta pepsină sau tripsină.

Enzimele sunt permanent produse în corpul nostru. Ca să descriem lucrurile într-un mod simplu, putem spune că, pentru a se forma enzimele, sunt necesare anumite structuri organice moleculare. Acestea sunt vitaminele, mineralele şi oligoelementele. Împreună ele sunt denumite ”coenzime”.
Deficitul oricărei dintre aceste coenzime va declanşa o boală specifică. De exemplu, deficitul de vitamina B1 va cauza boala beri-beri. Deficitul de vitamina B12 cauzează anemia pernicioasă. Acelaşi lucru se întâmplă în cazul deficitelor de minerale şi oligoelemente. Practic, în aceste cazuri putem spune că este vorba despre boli cauzate de dezechilibre enzimatice.

De fapt, aceste coenzime sunt diferite de enzime. După cum am spus deja, enzimele sunt nişte albumine, pe când coenzimele nu sunt. Enzimele au molecula mare, pe când coenzimele au molecula mică. Enzimele nu se consumă în timpul activităţii lor, pe când coenzimele se consumă şi trebuie înlocuite prin alimentaţie.

Pentru a-şi putea îndeplini rolul enzimele trebuie să fie expuse anumitor condiţii fizice. Fiecare enzimă are nevoie de o anumită temperatură şi un anumit PH pentru a acţiona, aspecte care diferenţiază viteza lor de reacţie. Pentru a vă putea face o idee despre această viteză, trebuie să ştiţi că lizozima (o enzimă care ajută la eliminarea bacteriilor) produce modificarea a aproximativ 30 de molecule din substratul unde acţionează într-un minut, ceea ce înseamnă că modifică câte o moleculă la fiecare 2 secunde. Pe de altă parte, cea mai rapidă enzimă este carboanhidraza care modifică un număr de 36 de milioane de molecule din substrat într-un singur minut.

Unele enzime trăiesc doar pentru 20 de minute şi trebuie să fie înlocuite de alte enzime de acelaşi tip, recent produse. Alte enzime rămân active pentru perioade de câteva săptămâni şi apoi sunt eliminate şi atunci sunt eliminate datorită vârstei lor. În cadrul „Programului de studii de medicină alternativă” desfăşurat la Universitatea din Guadalajara (Mexic) am studiat valoarea terapeutică a acestor enzime proteolitice naturale în tratamentul afecţiunilor acute şi cronice. Am avut astfel oportunitatea să reafirmăm faptul că enzimele sunt compuşi polimerici activi catalitic, formaţi din aminoacizi. Enzimele sunt implicate în absolut toate procesele metabolice vitale. Ele organizează conversiile metabolice, controlează procesele energetice şi reglează sinteza. Fără enzime nu s-ar produce absolut nimic într-un organism.

Având în vedere toate acestea este normal ca enzimele să fie folosite în scop terapeutic. Substituţia în afecţiunile de deficit enzimatic intestinal este o metodă de tratament clasică, pe care nu o contestă nimeni. Utilizarea externă a enzimelor pentru tratarea rănilor (de exemplu în ulcerele varicoase) a constituit o componentă a „armamentului” din dotarea medicilor încă de secole în urmă. Terapia litică cu streptokinază sau urokinază pentru infarctul miocardic sau ocluziile vasculare, este acum o terapie standard în toată lumea.

Enzimele sunt foarte specifice în ceea ce priveşte substratul în care acţionează. Întrucât ele acţionează în locuri diferite, este înţelept ca, în tratarea bolilor, să fie utilizate amestecuri de enzime. Una dintre enzimele importante este hidrolaza, care descompune substanţe complexe (esteri, peptide şi glicozide).

Există substanţe care sunt foarte similare coenzimelor. Sunt atât de similare încât corpul nostru nu poate face distincţia între ele. De fapt, organismul nostru nu vede nicio diferenţă şi încearcă să utilizeze aceste substanţe ca pe coenzime. Bineînţeles că enzimele compensate cu astfel de substanţe (coenzime false) nu vor funcţiona şi aceste erori biochimice ne vor îmbolnăvi. De exemplu, otrava de şobolani conţine o substanţă vegetală aromatică – cumarina. Organismul animal şi cel uman vede această substanţă ca fiind vitamina K, o coenzimă cu rol determinant în producerea enzimelor necesare pentru coagularea sângelui. Dacă organismul ingerează cumarină, o va încorpora în enzime în locul vitaminei K şi astfel enzimele necesare coagulării nu vor mai funcţiona. Ca rezultat, sângele se va lichefia şi şobolanii vor săngera până vor muri.

Atunci când ne îmbolnăvim, în special în cazul unei infecţii, creşte temperatura corpului. Acesta este felul inteligent în care corpul nostru accelerează activitatea enzimelor pentru a putea eradica problema.

Pentru a putea derula procese importante din corpul nostru şi pentru a ne putea menţine echilibrul perfect între prea mult şi prea puţin, enzimele acţionează continuu în aşa numitele „cascade enzimatice”. O enzimă activează o a doua enzimă care activează o a treia enzimă şi tot aşa până la enzima finală care produce efectul dorit. Acesta este modul natural de economisire a energiei, întrucât aceşti paşi mici individuali consumă mult mai puţină energie decât paşii mari şi complicaţi. Pe de altă parte, organismul nostru are nevoie şi de siguranţă, în sensul că aceste cascade enzimatice nu trebuie pornite decât dacă este absolut necesar. De aceea există două sisteme de siguranţă. Dacă o cascadă enzimatică este greşit activată, consecinţele pot fi foarte grave şi pot duce la moarte.

Primul sistem de siguranţă este constituit din producerea de noi enzime a căror caracteristică este aceea că ele nu sunt active. Aceasta înseamnă că ele nu vor funcţiona până nu vor fi activate de anumite schimbări în structura aminoacizilor. Astfel, enzimele inofensive circulă prin tot sistemul circulator şi limfatic. Oridecâteori este nevoie de obţinerea unui anumit efect, cascada enzimatică corespunzătoare este activată.

Al doilea sistem de siguranţă este constituit din inhibitorii de enzime. În biochimie ei se numesc „inhibitori enzimatici”. Aceştia pot evita activarea enzimelor atunci când numărul enzimelor este prea mare.

Au fost descoperite alte câteva substanţe care neutralizează anumite enzime şi cu ajutorul lor putem acţiona asupra metabolismului. Cel mai cunoscut medicament din lume, aspirina (acidul acetilsalicilic), acţionează conform acestui principiu. Multă vreme nu s-a ştiut că aspirina neutralizează enzime, ea era folosită ca analgezic doar pentru că se ştia că are efect. Acidul acetilsalicilic poate fi stocat ca substanţă străină de către o enzimă cu nume complicat: ciclooxigenaza. Ciclooxigenaza joacă un rol important în procesele de coagulare şi inflamare. Aspirina inhibă coagularea sângelui şi astfel acesta devine mai fluid. Acidul acetilsalicilc inhibă şi procesele inflamatorii şi în acest mod inflamaţiile şi durerile sunt diminuate.

Gândiţi-vă la antibiotice, de exemplu penicilina sau la steroizi, de exemplu cortizonul. Aceste substanţe sunt, de asemenea, inhibitori enzimatici. Medicina foloseşte deci aceste principii pentru tratarea bolilor.

Enzimele sunt masiv folosite în industria alimentară. Ele sunt esenţiale, de exemplu, la producerea berii. Dar interesul nostru se concentrează asupra a trei domenii medicale: analiza, farmacia şi terapia.

Enzimele sunt foarte importante în diagnosticul paraclinic. De exemplu, în trecut determinarea nivelului glicemiei necesita foarte mult timp. Astăzi, cu ajutorul unei benzi pe care o udăm cu sânge sau urină, aflăm în 60 de secunde valoarea glicemiei. Acesta este un mod de utilizare a cunoştinţelor despre felul în care acţionează enzimele.

În ceea ce priveşte farmacia, am menţionat deja că multe dintre medicamentele folosite astăzi sunt, de fapt, inhibitori enzimatici, cum ar fi citostaticele, antibioticele, steroizii etc. Toată lumea ştie că aceste medicamente au diverse efecte secundare. Ar fi mai bine să ne ajutăm corpul să reacţioneze în loc să-l inhibăm.

După mulţi ani de experienţă în domeniul analizei şi farmaciei, s-a ajuns la concluzia că aceste enzime pot fi folosite şi în domeniul terapiilor. Astfel, a luat naştere conceptul de enzimoterapie. Enzimoterapia a fost folosită pentru a ameliora dereglările metabolice, disfuncţiile organelor şi pentru a repara defectele genetice.

Mulţumită noilor instrumente biochimice, oamenii de ştiinţă au concluzionat că defectele genetice pot fi corectate sau neutralizate prin enzimoterapie. În plus, defectele genetice sunt, de fapt, defecte enzimatice. Până la ora actuală literatura medicală a raportat mai mult de 150 de boli cauzate de defecte enzimatice condiţionate genetic. Aceasta înseamnă că organismul pacientului nu produce o anumită enzimă sau produce o enzimă similară, dar cu activitate mult mai slabă. Această enzimă slabă înlocuieşte enzima necesară.

Un defect enzimatic condiţionat genetic este caracteristic anumitor rase umane. De exemplu, rasa negroidă este afectată de un defect enzimatic condiţionat genetic, care poate cauza boala numită anemie cu celule falciforme, în timp ce jumătate din japonezi suferă de o altă eroare metabolică. Le lipseşte o enzimă numită aldehid dehidrogenază, enzimă care metabolizează alcoolul. Acesta este motivul pentru care japonezii sunt mai sensibili la alcool. Jumătate din femei au, de asemenea, acest defect enzimatic.

Unele defecte enzimatice condiţionate genetic au consecinţe greu observabile, pe când altele au efecte remarcabile în tabloul bolilor.

DIGESTIA
Putem spune că, indiferent ce alimente mâncăm, ele sunt constituite din carbohidraţi, proteine şi grăsimi. Pentru a putea transforma aceşti nutrienţi de bază în substanţe biochimice pe care corpul nostru să le poată folosi, avem nevoie de încă trei categorii de enzime: enzimele proteolitice – proteazele, care degradează proteinele; enzimele lipolitice – lipazele, care degradează grăsimile şi enzimele amilolitice – amilazele, care degradează carbohidraţii.

Transformarea enzimatică începe din momentul în care introducem mâncarea în cavitatea bucală. Ca în orice situaţie din natură, există o ordine. Carbohidraţii se degradează primii, apoi albuminele şi apoi grăsimile.

Dar degradarea alimentelor nu este singurul lucru pe care îl fac enzimele, ele joacă un rol determinat şi în procesul de absorbţie al substanţelor. Există câteva enzime care joacă un rol esenţial în transportarea nutrienţilor.

Acum putem înţelege că, atunci când mâncam prea mult, ne putem ajuta corpul să digere mai bine alimentele luând medicamente care conţin enzime digestive.

Reclame

Comments on: "Enzimoterapia sistemică – partea I" (2)

  1. Multumesc ca il traduci. Eu nu am avut rabdare s-o fac.

  2. Pentru că stau acasă eu am mai mult timp la dispoziție. 🙂

Comentariile sunt închise.

%d blogeri au apreciat asta: